5.LA TRADUCION

La traducción consiste en transformar la información contenida en la secuencia de bases del ARNm en una secuencia de aa de una proteína. 

1. El ARN transferente.

El funcionamiento del ARNt durante la traducción se debe, fundamentalmente, a su estructura secundaria en forma de hoja de trébol. Esta es una molécula intermediaria que soluciona 2 problemas:

• El triplete del ARNm tiene que descodificarse para que se produzca la correspondencia entre nucleótidos y aa que establece el código genético.
• El tamaño molecular de un triplete de nucleótidos es mucho mayor que el de un aa.

El brazo que no tiene bucle presenta en su cadena más larga (extremo 3´) siempre el triplete CCA, que es el que sujeta al aa precisamente por la A.

El bucle del brazo opuesto tiene un triplete de anclaje que es complementario de un triplete del ARNm. Este triplete del ARNt se denomina codón, y el correspondiente del ARNt, anticodón. 

Cada molécula de ARNt es específica de cada aa: según el anticodón de anclaje que tenga, sujeta por el triplete CCA a uno u otro aa de los que hay libres en el citoplasma de la célula.

2. La fase previa a la traducción o fase de activación de los aa

El primer paso consisite en la unión de cada aa con uno de los ARNt, los anticodones que reconocen los diferentes codones especificos para ese aa, es decir, la fijación al triplete CCA del ARNt, exige la presencia de la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa (específico para cada aa)y de la molécula de ATP (que proporciona energía). En la reacción de activación, el ATP libera un grupo pirofosfato (PPi).

El complejo aminoácido-ARNt unido recibe el nombre de complejo de transferencia, y es la forma en que los aa se trasportan y se unen para formar las cadena de proteínas.

3. Fase de iniciación

Hacen falta dos señales de iniciación para que empiece la síntesis de proteínas:

• El triplete de iniciación AUG (codifica la metionina).
• La caperuza de metil-GTP del ARNm

La traducción comienza por el triplete de AUG más próximo a la caperuza,  y no tiene lugar si no se encuentra este triplete, por tanto, la Metionina es siempre el primer aminoácido de la cadena polipeptídica, normalmente se elimina al final del proceso.

Con la energía que se produce el la hidrólisis del metil-GTP, la subunidad unidad menor del ribosoma se une el ARNm en la zona próxima a la caperuza (extremo 5') y forma el  complejo de iniciación.

Luego se coloca el ARNt iniciador( cargado con el aminoácido Metionina) que presenta el aminoácido complementario al AUG . Todas las proteínas recién sintetizadas tienen Metionina en su extremo N-terminal.

Al final de la fase de iniciación, la subunidad mayor del ribosoma se acopla con el complejo de iniciación para formas un ribososma completo dotado de dos hendiduras o sitios de fijación:

• El sitio P, queda ocupado por el ARNt-Met.
• El sitio A, está libre para recibir a un segundo ARNt con su correspondiente aminoácido.

Todos estos procesos están catalizados por los llamados factores de iniciación (FI)

4. La elongación de la cadena polipeptídica 

La elogación es el crecimiento de la cadena polipeptídica,y se puede considerar como la repetición de ciclos de elogación,cada uno de los cuales consiste en añadir un nuevo aminoácido a la cadena.Cada uno de estos ciclos consta de primera ,segundo y tercera fases 

• Primera fase.

El sitio P está ocupado incialmente por el ARNt-Met,y en el sitio A,que está vacío,se introduce otro ARNt cargando con su correspondiente aminoácido,cuyo anticodón es complementario al triplete sigiente al AUG

• Segunda fase.

La Metionina (unida por su grupo carboxilo al ARNt) rompe el enlace y se una mediante enlace peptídico al grupo amino del siguiente aminoácido, que a su vez está enlazado al ARNt. El resultado es la formación de un dipéptido alojado en el sitio A. La unión la cataliza un enzima llamado peptidil-transferasa. El sitito P  queda ocupado por el ARNt sin
aminoácido.

• Tercera fase.

El ribosoma se desplaza a lo largo d ela cadena de ARNm de tres en tres nucleótido en sentido 5'→3'. esto provoca la expulsión del ARNt-Met del sitio P. El dipeptidil-ARNt pasa del sitio P al sitio A, con lo que restablece otra vez la situación de la primera fase (es sitio A vacío). En este punto se inicia otro ciclo de elongación. EL proceso es catalizado por los factores de elongación (FE) y requiere gasto de GTP.

5. La terminación

La síntesis de la cadena polipeptídica se detiene cuando aparece en el sitio A uno de los tres codones de terminación en el ARNm (UAA,UAG oUGA). En este momento, el factor proteico de terminación (RF) se une al codón de terminación, e impide que algún complejo de transferencia se aloje en el sitio A.
Estos factores provocan la separación de la cadena polpeptídica del ARNt, es decir, se libera, y, por tanto, termina su síntesis. 

Posteriormente,se separa las unidades del ribosomas.
Si un ARNm es suficientemente largo,puede estar siendo leído a la vez por varios ribosomas(entre cinco y cuarenta);cuando esto ocurre se forma una estructura conocida como polisoma o plirribosoma